
Una bacteria del compost inspira una nueva vía de reciclaje capaz de degradar espumas difíciles sin pretratamiento, aunque la tecnología aún tiene importantes retos por superar.
- 👟 Espuma de zapatillas como materia prima.
- 🦠 Enzima procedente de una bacteria del compost.
- 🧬 Dos cambios clave en su estructura.
- ♻️ Poliuretano atacado sin pretratamiento.
- ⏱️ 1,4 % degradado en tres días.
- 🧪 Tecnología todavía en fase de laboratorio.
¿Por qué importa?
Las espumas de poliuretano aparecen en zapatillas, colchones, sofás, asientos de vehículos, esponjas y materiales aislantes, pero muchas de ellas son especialmente difíciles de reciclar. Un equipo internacional ha conseguido modificar una enzima procedente de una bacteria del compost para que pueda atacar directamente espuma comercial de una suela.
El porcentaje degradado todavía es pequeño, apenas un 1,4 % después de tres días, pero el experimento demuestra algo que hasta hace poco resultaba especialmente complicado: romper poliuretano termorrígido real mediante enzimas sin someter primero el residuo a un tratamiento químico o físico intensivo.
Una bacteria del compost escondía una herramienta interesante
La historia comienza con Chelatococcus composti, una bacteria localizada en muestras de compost enriquecido con poliuretano en Dinamarca.
Entre las enzimas producidas por este microorganismo, los investigadores identificaron una particularmente prometedora, denominada CCPUR1. Pertenece a la familia de las amidasas y presenta dos características interesantes: dispone de una cavidad relativamente amplia capaz de alojar moléculas grandes y presenta una estabilidad térmica elevada, con una temperatura de fusión de aproximadamente 68 °C.
No parece una casualidad completa. Un montón de compost puede convertirse en un entorno bastante exigente para los microorganismos. Allí existen materiales vegetales complejos y temperaturas elevadas, condiciones que favorecen enzimas resistentes capaces de actuar sobre moléculas difíciles de degradar.
CCPUR1 no evolucionó para reciclar zapatillas. Su capacidad para atacar determinados enlaces presentes en polímeros sintéticos es más bien una consecuencia aprovechable de una maquinaria biológica desarrollada para otros fines.
Y ahí comienza la ingeniería.
El problema estaba en conseguir que plástico y enzima encajaran mejor
Una enzima necesita reconocer y sujetar determinadas partes de una molécula antes de romper sus enlaces. El equipo estudió con detalle ese contacto mediante simulaciones de dinámica molecular y análisis estructural.
La estrategia consistió en modificar algunos aminoácidos situados alrededor de la zona activa de CCPUR1. En términos sencillos, se intentó remodelar el hueco donde se introduce el polímero para conseguir un contacto más estrecho.
Los investigadores estudiaron 29 variantes modificadas en siete posiciones de la enzima.
Una combinación destacó especialmente: la variante N308F:V312F, en la que dos aminoácidos fueron sustituidos por fenilalanina. Los nuevos grupos ocupaban mejor determinados espacios de la cavidad y reforzaban la interacción con estructuras aromáticas presentes en algunos poliuretanos.
El resultado fue considerable en los ensayos realizados con moléculas modelo: la variante consiguió una eficiencia catalítica unas 20 veces superior frente a un análogo de poliuretano basado en MDI.
Después llegó la prueba que realmente importaba: una zapatilla
Trabajar con una molécula diseñada para el laboratorio no equivale a enfrentarse a un producto comercial.
Una suela contiene una estructura polimérica compleja, aditivos y una red tridimensional diseñada precisamente para soportar miles de deformaciones sin deshacerse. Los poliuretanos termorrígidos plantean además una dificultad adicional: una vez formados no pueden simplemente fundirse y moldearse de nuevo como ocurre con numerosos termoplásticos.
El equipo cortó fragmentos de espuma procedentes de una suela comercial y los puso en contacto directamente con la enzima modificada.
Después de tres días, aproximadamente el 1,4 % del poliuretano había sido hidrolizado. Los análisis detectaron liberación de productos de degradación y erosión de la superficie del material.
La cifra parece modesta. Lo es.
Pero hay un detalle que cambia la lectura del resultado: la espuma no recibió un pretratamiento destinado a facilitar el acceso de la enzima.
Un plástico omnipresente que resulta incómodo cuando se convierte en residuo
El problema va bastante más allá de las zapatillas.
La producción mundial de poliuretano ronda los 22 millones de toneladas anuales, algo más del 5 % de los plásticos comercializados. Se utiliza precisamente porque puede adoptar propiedades muy diferentes: espuma blanda para un colchón, material elástico para una suela, aislamiento rígido para un edificio o recubrimiento protector para una pieza industrial.
Esa versatilidad se vuelve un inconveniente al final de su vida útil.
Una zapatilla, por ejemplo, puede reunir espumas, cauchos, tejidos, adhesivos y diferentes polímeros en pocos centímetros. Separarlos con suficiente pureza para introducirlos nuevamente en procesos industriales no resulta sencillo.
La alternativa más elemental es triturar determinados residuos y reutilizar físicamente el material. Otra posibilidad es recurrir a procesos químicos capaces de romper las cadenas del polímero y recuperar parte de sus componentes.
La biocatálisis introduce una tercera vía: utilizar enzimas específicamente seleccionadas o diseñadas para cortar determinados enlaces.

El gran atractivo: trabajar en condiciones más suaves
Uno de los argumentos más interesantes del reciclaje enzimático es la posibilidad de operar bajo temperaturas y presiones moderadas.
Los procesos químicos utilizados para despolimerizar materiales resistentes pueden requerir calor, reactivos, disolventes y posteriores etapas de separación. Una enzima suficientemente eficiente podría reducir parte de esas exigencias.
Eso no significa automáticamente menor impacto ambiental.
Para saberlo habría que considerar la energía necesaria para producir y purificar la enzima, su concentración, cuánto tiempo permanece activa, la preparación del residuo, el consumo de agua, la recuperación de los productos y la posibilidad de reutilizar el biocatalizador.
Todavía faltan esos datos a escala industrial para CCPUR1.
Una carrera que ya ha empezado con otros plásticos
CCPUR1 forma parte de una tendencia bastante más amplia.
Durante los últimos años se han descubierto y modificado enzimas capaces de actuar sobre PET, poliuretanos, poliamidas y otros poliésteres. El salto importante está llegando de la combinación de microbiología, análisis estructural, supercomputación e inteligencia artificial.
En lugar de probar miles de mutaciones completamente a ciegas, los investigadores pueden simular cómo interaccionan enzima y polímero y concentrarse después en las modificaciones más prometedoras.
El propio CCPUR1 apareció en una búsqueda más amplia de microorganismos degradadores de plástico. Los investigadores identificaron 29 bacterias y 12 enzimas con diferentes capacidades para atacar poliuretano y nylon.
La naturaleza proporciona el catálogo inicial. La ingeniería intenta convertir alguna de esas herramientas en procesos suficientemente rápidos, resistentes y baratos para utilizarlos fuera del laboratorio.
El poliuretano ya empieza a cerrar algunos círculos por otros caminos
La vía enzimática tampoco tendrá que resolver por sí sola todo el problema.
Ya existen soluciones de reciclaje mecánico capaces de convertir espuma recuperada de colchones en nuevos productos aislantes. También se investigan procesos químicos y combinaciones de tratamientos químicos y enzimáticos capaces de alcanzar conversiones mucho mayores.
Esto permite imaginar una futura industria menos dependiente de una única tecnología.
Una corriente relativamente limpia podría reciclarse mecánicamente. Otra formulación podría necesitar despolimerización química. Los residuos más difíciles podrían pasar por tratamientos híbridos donde una primera etapa facilite posteriormente el trabajo de las enzimas.
Para el calzado existe además otro frente particularmente importante: diseñar desde el principio productos fáciles de desmontar y fabricados con menos familias de materiales.
La mejor planta de reciclaje siempre tendrá dificultades para compensar un producto deliberadamente complicado de separar.
Potencial
El principal valor de esta investigación no está en imaginar microorganismos eliminando montañas de zapatillas. Está en desarrollar procesos industriales muy selectivos capaces de recuperar materias primas de residuos que actualmente pierden casi todo su valor.
Una enzima optimizada podría producirse mediante fermentación y utilizarse dentro de reactores controlados donde llegasen espumas previamente clasificadas y trituradas. Si consiguiera trabajar durante periodos largos, reutilizarse y liberar productos suficientemente puros, el proceso podría complementar las actuales rutas de reciclaje.
La ingeniería computacional también puede acelerar mucho ese recorrido. CCPUR1 ya demuestra que unos pocos cambios en una proteína pueden modificar considerablemente su comportamiento frente al plástico. Nuevas generaciones podrían mejorar velocidad, estabilidad, tolerancia a aditivos y capacidad para trabajar con distintas formulaciones comerciales.
El reto ahora es bastante concreto: pasar del 1,4 % en tres días a niveles de conversión que tengan sentido industrial.
Ahí se decidirá si una enzima encontrada en un montón de compost termina convertida en una curiosidad científica o en una herramienta real para la economía circular.
Claves de la investigación
Cómo funciona
La tecnología utiliza CCPUR1, una enzima procedente de la bacteria Chelatococcus composti. Mediante simulaciones moleculares y modificaciones dirigidas de aminoácidos, los investigadores rediseñaron su zona activa para mejorar el contacto con el poliuretano. La enzima hidroliza enlaces del polímero y libera moléculas más pequeñas potencialmente recuperables.
En cifras
- ≈22 millones de toneladas: producción mundial anual de poliuretano.
- 29 variantes enzimáticas: analizadas durante el proceso de optimización.
- 7 posiciones: zonas de CCPUR1 modificadas durante los ensayos.
- 20 veces: aumento de eficiencia catalítica de la variante N308F:V312F frente al sustrato modelo de poliuretano basado en MDI.
- 1,4 %: poliuretano degradado en espuma comercial de una suela.
- 3 días: duración del ensayo con la espuma comercial.
Qué tiene de diferente
La principal diferencia es la capacidad demostrada para atacar directamente poliuretano termorrígido comercial sin un pretratamiento químico o mecánico destinado a despolimerizar previamente la espuma.
Comparación directa con la tecnología convencional
Reciclaje mecánico: conserva físicamente parte del material, pero no recupera sus componentes moleculares originales y depende de corrientes relativamente adecuadas para su reprocesado.
Reciclaje químico: puede romper el polímero y recuperar compuestos útiles, aunque determinadas rutas necesitan temperaturas, reactivos y procesos de separación más exigentes.
CCPUR1: utiliza catálisis enzimática y puede trabajar bajo condiciones más suaves. Su principal desventaja actual es decisiva: la conversión demostrada sobre espuma comercial continúa siendo muy baja.
Limitaciones
La degradación del 1,4 % en tres días resulta insuficiente para una aplicación industrial. Tampoco se ha demostrado todavía el proceso a escala piloto ni comercial.
Queda por comprobar el comportamiento frente a diferentes formulaciones de poliuretano, aditivos y residuos contaminados; la estabilidad de la enzima durante ciclos prolongados; su posible reutilización; la separación y pureza de los productos recuperados; el coste de producción del biocatalizador y el balance ambiental completo del proceso.
Tampoco existen todavía referencias tecnoeconómicas consolidadas para comparar el reciclaje enzimático de poliuretano a escala industrial.
En qué fase se encuentra
Laboratorio / prueba de concepto experimental.
Se ha demostrado la degradación de espuma comercial real, pero todavía no existe un proceso piloto o una instalación industrial basada en esta variante de CCPUR1.
Quién está detrás
La investigación está encabezada por científicos de la Universidad de Aarhus, en Dinamarca, y la Universidad de Oporto, en Portugal, dentro de un equipo internacional. Entre los primeros autores figuran Rosie Graham y Pedro Paiva. El trabajo forma parte de investigaciones sobre enzimas degradadoras de plásticos y ha recibido financiación de la Novo Nordisk Foundation.
Fuente de los datos
Los resultados proceden de un estudio experimental revisado por pares publicado el 11 de septiembre de 2026 en la revista científica Chem Catalysis, de Cell Press, titulado Molecular-dynamics-guided engineering of a thermostable polyurethane hydrolase for hydrolysis of commercial polyurethane shoe foam.
La caracterización de CCPUR1 se apoya además en investigaciones previas del equipo sobre enzimas naturales capaces de degradar poliuretanos y poliamidas.
Más información: Molecular-dynamics-guided engineering of a thermostable polyurethane hydrolase for hydrolysis of commercial polyurethane shoe foam

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